淀粉样蛋白是用于描述纤维蛋白的沉积物,通常是细胞外的术语。淀粉样蛋白淀粉样蛋白病的异常积累是与由淀粉样蛋白沉积引起的组织损伤相关的术语,这些疾病在许多疾病中观察到包括神经退行性疾病,如Alzheimer,Parkinson和Huntington。淀粉样膏主要由淀粉样蛋白原纤维,刚性,非分支结构组成,其形成有序组件,特征性地用交叉β-片状结构,其中片材平行于原纤维的方向(Sawaya等,2007)。通常,原纤维具有左手扭曲(Nelson&Eisenberg 2006)。至少27种人蛋白形成淀粉样蛋白原纤维(Sipe等,2010)。其中许多蛋白质具有非病理功能;导致异常聚集的触发在蛋白质之间不同,并且在许多情况下,肽是从多态性引起的异常片段或突变形式,表明初始事件可以是错误折叠或展开肽的聚集。淀粉样蛋白 - β组件的早期研究导致了一个广泛接受的模型,组装是依赖性依赖性的聚合反应(Teplow 1998),但现在被理解为更复杂,具有导致各种低聚的多种“途径”事件除了原纤维之外的结构(Roychaudhuri等,2008)虽然目前尚不清楚这些中间步骤是否在体内需要。越来越多的证据表明,这些低聚形式主要负责淀粉样蛋白 - β(Roychaudhuri等,2008),α-突触核蛋白(Winner等,2011)和Tau(舞蹈&strobel 2009,Meraz-rioS)的神经毒性作用 et al. 2010). Amyloid oligomers are believed to have a common structural motif that is independent of the protein involved and not present in fibrils (Kayed et al. 2003). Conformation dependent, aggregation specific antibodies suggest that there are 3 general classes of amyloid oligomer structures (Glabe 2009) including annular structures which may be responsible for the widely reported membrane permeabilization effect of amyloid oligomers. Toxicity of amyloid oligomers preceeds the appearance of plaques in mouse models (Ferretti et al. 2011).
原纤维通常与其他分子相关,特别是硫酸乙酰肝素蛋白多糖和血清淀粉样蛋白P-组分,这些蛋白质苷e普遍相关,似乎稳定原纤维,可能是通过保护它们免于降解。