钙蛋白酶(EC 3.4.22.17;CAPN (Clan CA, family C02)是一种独特的胞内半胱氨酸蛋白酶，几乎存在于所有真核生物和少数细菌中。钙蛋白酶是一种具有Ca2+依赖的有限蛋白水解活性的胞质蛋白酶，其功能是转化或调节其底物蛋白的结构和活性;因此，它们被称为调节蛋白酶。由于钙蛋白酶选择性地切割蛋白质以响应钙信号，它们有可能影响细胞功能，如信号转导、细胞骨架重塑、细胞运动、膜修复、细胞周期进展、基因表达和凋亡(Sorimachi etal . 2010)。Calpain缺陷与许多不同生物体的各种缺陷有关，包括致死率、肌肉营养不良、胃病和糖尿病(Sorimachi et al. 2011)。
人类基因组有15个基因(正式命名为CAPN1、CAPN2等)，它们编码一个类似于calpain的蛋白酶结构域。calpain家族的两个最具特征的成员，CAPN1和2，无处不在地表达并定位于细胞的细胞质(Goll et al. 2003)。所有其他的calpain注释在这里假定是相似的功能，以它们的结构相似。它们是异源二聚体，由一个常见的小调控亚基(CAPNS1或CAPNS2;约30kDa)和一个大的、同型特异性的催化亚基。三维结构分析表明，钙蛋白酶结构域由两个核心结构域组成，只有通过保守的氨基酸与ca. 4个Ca2+离子结合时才融合形成功能蛋白酶。因此，尽管它们有不同的域结构，calpain却具有这种机制功能特征(Croall & Ersfeld 2007, Sorimachi et al. 2011, Ono & Sorimachi 2012)。
Calpain活性受到内源性抑制剂calpastatin (CAST)的严格调控，CAST能够在钙存在的情况下可逆地结合并抑制四种Calpain分子。这表明钙蛋白酶被高钙离子浓度(如钙离子内流)短暂激活，然后返回到一个不活跃的状态准备重新激活(坎贝尔和戴维斯2012年)。
