丝裂原活化蛋白激酶激酶激酶14(MAP3K14又称NIK)是非经典途径的中心信号分量从TNFR2整合信号并激活IkB激酶-α(IKBA)用于触发P100磷酸化和处理(太阳2011)。NIK稳定性的严格控制是必不可少的,以实现非经典的NF-kB的经活化TNFR2信令受控激活。在未刺激的细胞NIK蛋白的水平非常低,这通过泛素化依赖性机制是由于恒定降解(Liao等人,2004)。发生NIK的蛋白酶体降解的上组件的通过TRAF3调节复合物与NIK和TRAF2存在于一个预装配复杂与细胞凋亡1(CIAP1)的蜂窝抑制剂和cIAP2络合(cIAP1,2:TRAF2 :: TRAF3:NIK)。所述的c-IAP的不直接接触TNFR2,而是通过它们的N-末端BIR序包括与域相关联TRAF2(Rothe等人,1995,Shu等人,1996)。TRAF3用作介导K48 CIAP1 / 2-TRAF2 E3复杂和NIK启用之间cIAP1和cIAP2桥接因子联NIK(Zarnegar等人,2008,Vallabhapurapu等人。2008年,李等人2004)的泛素化。