FGF受体对PLC-gamma的招募在FGFR1c信号通路中得到了最好的研究，研究表明，FGFR1c c末端Tyr766的自磷酸化为PLC-gamma的SH2结构域创建了一个特定的结合位点。Y766被苯丙氨酸取代的突变FGFR1c无法在FGF刺激下激活PI水解和Ca2+释放。Pleckstrin同源结构域与patin (3,4,5) P3分子的结合也有助于PLC-gamma的膜募集，patin (3,4,5) P3分子是在PI-3激酶刺激下生成的。通过序列比较，Y766在所有FGFR亚型中都是保守的，而且PLC-gamma信号在所有FGFR受体受到fgf刺激时，或多或少都在下游被观察到。