胶原类型XII是具有中断的三重螺旋(FACIT)基团的原纤维相关的胶原蛋白的一个成员,被认为结合到间质胶原原纤维的表面(基恩等,1991)。它只有一个α链型,带有两个胶原(col1和col2的)和三个非胶原结构域(NC1-NC3)。而胶原和NC1和NC2区域短,则NHE-终端NC3是一个巨大的三聚体结构域(山形等人,1991,Wälchli等人,1993)。胶原XII可以增强通过桥接胶原纤维(Bader等人,2009年Nishiyama等人,1994,)结缔组织的稳定性。它可以是应激反应的分子,通过拉伸和剪切应力直接影响。直接通过机械力刺激COL12A1的表达(FLUCK等人。2003年,金等人。2003年,Arai等2008)。表达主要在骨,这表明在成骨细胞和细胞相互作用的调节类型XII胶原参与。转基因类型XII胶原蛋白敲除小鼠有骨骼异常。他们已经减少的骨基质沉积和延迟成熟。与对照组相比,敲除Col12a成骨细胞杂乱无章,具有破坏的细胞 - 细胞相互作用被较少极化,降低连接蛋白43表达和受损的间隙连接功能(伊豆等人2011)。
MMP12可切割胶原XII(Didangelos等人2011)。