MHC II α -二聚体与第三种多肽结合，即不变链(II)，这是II类分子达到内吞途径所必需的(Roche et al. 1991)。Ii与MHC Ii α -二聚体的相互作用具有多种功能。它在组装、折叠、从ER出口和通过高尔基体运输中发挥作用。Ii作为三聚体存在;Ii管腔结构域的163-183残基参与共价交联。残基96-104是与II类α -二聚体结合的关键(Bijlmakers et al. 1994, Freisewinkel et al. 1993)。被称为CLIP (Ii类相关不变链肽)的89-104残基是Ii链的一部分，它与抗原结合MHC Ii类凹槽，一直结合到MHC受体完全组装。这个CLIP结构域阻止了在MHC II定位之前在内体腔室中存在于ER中的自肽片段的过早结合。常驻er的伴侣蛋白calnexin能迅速与新合成的α、β和不变链结合，并保持结合直到最终的非amer组装。钙联蛋白在这种相互作用中的化学计量和缔合-解离动力学尚不清楚。 Calnexin may stabilize the free class II chains and regulate their intracellular transport by facilitating the production of transport competent molecules out of the ER (Anderson & Cresswell 1994, Schreiber et al. 1995).