IRAK-1的磷酸化是由于三个顺序磷酸化步骤,导致IRAK1完全或超磷酸化。在体外条件下,这些都是自磷酸化事件。首先,Thr-209被磷酸化,导致激酶结构域的构象改变。接下来,激活环中的Thr-387被磷酸化,导致完全的酶活性。另外一些残基在n端死亡结构域和激酶结构域之间的脯氨酸、丝氨酸和富苏氨酸(ProST)区域被磷酸化。这个区域的过度磷酸化导致IRAK1从激活的受体复合物中分离。IRAK1的激酶活性对于il1诱导的NFkB和MAP激酶激活是不可缺少的(Knop & Martin, 1999),而IRAK4的激酶活性则不同(Suzuki et al. 2002;Kozicak-Holbro et al. 2007),有人认为IRAK1主要作为TRAF6的适配器(Conze et al. 2008)。
Kollewe C,Mackensen,交流,诺伊曼,D,顶华J,曹,P,李,年代,Wesche H,马丁,μ
p- irak1:p-IRAK4:oligo-MyD88:TIRAP:activated TLR[质膜]
©2021Reactome